Legame peptidico

Il termine legame ha diversi usi: in questo caso ci interessa il suo significato come unione o legame tra elementi diversi. Il peptide, invece, è legato ai peptidi: molecole che si formano dall'unione covalente di amminoacidi (sostanze organiche la cui composizione molecolare ha un gruppo carbossilico e un gruppo amminico).

Un legame chimico stabilito tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido si chiama legame peptidico. Questo tipo di legame, in cui si perde una molecola d'acqua, permette la formazione di peptidi e proteine.

Quando un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-COOH) sono uniti con la perdita di una molecola d'acqua, si stabilisce un legame CO-NH. Lo sviluppo di questo legame richiede sempre l'apporto di energia; a sua volta, quando il legame peptidico viene rotto, l'energia viene rilasciata.

La rottura di un legame peptidico può avvenire tramite idrolisi: questo è il nome dato alla scissione di una molecola da parte dell'acqua. L'idrolisi avviene molto lentamente in natura, anche se è possibile accelerare il processo utilizzando varie tecniche.

In presenza di acqua, un legame peptidico può essere rotto con una quantità di energia libera di circa 8-16 kilojoule/mol (equivalente a 2-4 kcal/mol). L'unità kilojoule per mole, che può essere simbolizzata come kJ/mol, è riconosciuta dal Sistema Internazionale di Unità di Misura (SI) e corrisponde alla relazione tra l'energia e la quantità di materia: l'energia è espressa in kilojoule e la materia è misurata in moli.

I kilojoule sono solo migliaia di joule, un'altra unità di misura riconosciuta dal Sistema Internazionale, il cui nome originale è joule e viene utilizzata per la misurazione del calore, del lavoro e dell'energia. In termini tecnici, la sua definizione è "la quantità di lavoro fatto da un newton con una forza costante su un metro nella direzione di quella forza". L'unità mole, invece, è usata per misurare la quantità di una data sostanza, ed è una delle sette grandezze fisiche fondamentali del SI.

Per accelerare l'idrolisi di un legame peptidico, che in natura può richiedere più di un millennio, gli scienziati possono scegliere uno dei seguenti metodi:

* idrolisi acida: si ottiene lasciando bollire a lungo la proteina in soluzioni fortemente acide (H2SO4 e HCI). Questa via raggiunge la distruzione completa del triptofano e di parte della treonina e della serina;

* idrolisi basica: si effettua di solito con BaOH o NaOH, e non distrugge gli amminoacidi menzionati nel metodo precedente;

* idrolisi enzimatica: negli esseri viventi, questo modo di degradare i legami peptidici è il più normale. In questo caso, entrano in azione gli enzimi proteolitici che agiscono lentamente e spesso non completano il loro lavoro, anche se non si verifica né la distruzione degli amminoacidi né la racemizzazione (quando un composto otticamente attivo diventa racemico). Questo tipo di idrolisi è molto specifico;

* idrolisi a temperatura: se le condizioni sono normali, i legami peptidici non vengono distrutti, ma la proteina può essere denaturata (cioè le sue strutture secondarie, terziarie e quaternarie sono rotte). D'altra parte, se una temperatura superiore a 110° viene applicata per 48 ore, è possibile distruggere i legami.

Si deve notare che il legame peptidico è solitamente rappresentato come un singolo legame. Tuttavia, ha diverse caratteristiche che lo rendono vicino a un doppio legame. È per questo che gli specialisti dicono spesso che un legame peptidico ha proprietà che lo collocano a metà strada tra un legame singolo e un doppio legame.