Polipeptide

Le molecole che compongono le proteine sono chiamate polipeptidi. Questi sono peptidi composti da almeno dieci aminoacidi (una classe di molecole di tipo organico).

Un polipeptide, in altre parole, è una sequenza di aminoacidi che sono collegati attraverso legami peptidici. Se gli amminoacidi concatenati sono più di cento, si può chiamare una proteina.

Le proteine, invece, possono essere costituite da una o più catene polipeptidiche. Quelle con una sola catena sono chiamate proteine monomeriche, mentre quelle con due o più catene sono chiamate proteine multimeriche.

L'insulina è un esempio di polipeptide. Questo ormone, prodotto nel pancreas, è essenziale per il corretto funzionamento del metabolismo. La condizione conosciuta come diabete mellito significa che la persona è carente di questo polipeptide. Al contrario, se il soggetto produce una quantità eccessiva di insulina, sperimenterà l'iperglicemia.

Un altro polipeptide è la gastrina, un ormone coinvolto in azioni che hanno luogo nel sistema digestivo. Tra le funzioni della gastrina c'è la stimolazione del sangue e del movimento muscolare nello stomaco.

Durante lo sviluppo delle ossa, invece, gli osteoblasti producono un polipeptide chiamato osteocalcina. Livelli anormali di questo ormone possono essere un indicatore di cirrosi, osteoporosi o osteomalacia, tra altri disturbi e malattie.

Si deve notare che, così come una classe di molecole con più di cento aminoacidi rientra nel gruppo delle proteine, una con meno di dieci è chiamata oligopeptide.

Nelle proteine, l'ordine degli aminoacidi è stato studiato e segue certe regole. Convenzionalmente, l'N-terminale della catena polipeptidica (l'estremità amino-terminale NH3+) dovrebbe essere scritto a sinistra della sequenza; il C-terminale (o gruppo carbossilico), quindi, dovrebbe essere scritto alla sua destra. Ogni sequenza data dovrebbe essere letta dal suo N-terminale verso il suo C-terminale.

In natura, l'enzima che forma i legami peptidici (tra un gruppo carbossilico di un aminoacido e un gruppo amminico di un altro, e il tipo di legame che lega insieme proteine e peptidi) è il ribosoma; qui si spiega la convenzione delineata nel paragrafo precedente, poiché la crescita della catena avviene aggiungendo un aminoacido al terminale carbossilico, in modo che la prima estremità ad emergere è il N-terminale.

Le caratteristiche di un peptide o di una proteina variano a seconda della qualità e della quantità di gruppi ionizzabili presenti in una molecola. Come gli aminoacidi liberi, i peptidi e le proteine hanno un pH isoelettrico (pl) e curve di titolazione; inoltre, il loro pH non varia in un campo elettrico.

Per nominare un polipeptide, i suffissi degli aminoacidi che terminano in -ic (come l'aspartico), -ane (come il triptofano) e -ine (come la glicina) devono essere cambiati in -yl; l'unica eccezione a questa regola è il carbossil-terminale. Per citare un esempio, per ottenere il dipeptide valilalanina per mezzo di un legame peptidico, si parte da valina e alanina; d'altra parte, la valilglicoleucina è un tripeptide che si forma con una valina in posizione N-terminale, una glicina e una leucina in posizione C-terminale.

GIP, o polipeptide inibitorio gastrico, appartiene alla famiglia degli ormoni della secretina, una classe di molecole chiamate incretine, che hanno il compito di preparare il corpo a immagazzinare il cibo che riceve. È stato scoperto negli anni '20 e originariamente si pensava che fosse responsabile della protezione dell'intestino tenue dall'acido, ma ora si pensa che stimoli la secrezione di insulina.

È stato scoperto negli anni '20 e originariamente si pensava che fosse responsabile della protezione dell'intestino tenue dall'acido, ma ora si pensa che stimoli la secrezione di insulina.